名古屋工業大学の研究グループは、光感受性細菌の光センシングにおいて、最初の情報伝達に関わるセンサリーロドプシンIIの光誘起構造変化を、高感度赤外分光法により解明した（ニュースリリース）。
センサリーロドプシンIIは、青色光を受容し、情報伝達タンパク質HtrIIを介して、細菌のべん毛の回転方向を制御する。光感受性細菌にとって不要かつ危険な青色光から逃避する、負の走光性に関わる光センサー。
HtrIIは、化学物質に対する誘因・忌避を示す走化性の受容体との類似性があり、べん毛の回転方向制御との関連は詳しく調べられている。一方、光センサーであるセンサリーロドプシンIIからHtrIIへ、最初にどのように光情報が受容されるのかについては、光センサー独自の分子メカニズムがはたらくと考えられ、特に注目されて研究がなされてきた。
しかし、SRIIとHtrIIの分子集合体を膜内で配向させることは難しく、それらのタンパク質間相互作用は配向がランダムな状態で研究されることが一般的だった。細菌の膜内では、SRIIとHtrIIは配向を揃えて機能するため、そのような生理的な配向での構造変化を解析する手法が求められていた。
今回、金の薄膜により赤外線の吸収が増大する表面増強赤外分光法（SEIRAS）を活用することで、SRIIと HtrIIの配向を揃えた状態で計測することに成功した。赤外線は、シリコン基板の内部で全反射すると、表面でエバネッセント光を生じる。
シリコン基板表面上のタンパク質の構造変化をエバネッセント光で検出するには、通常は何百層にもなる膜タンパク質のレイヤーが必要となるが、表面に金の薄膜を形成させることで、たった一層の膜タンパク質でも検出することが可能となる。金薄膜と膜タンパク質はリンカー分子を介して結合させることができるため、SRIIなどの目的の膜タンパク質を表面に配向させることができる。
SRIIだけを金薄膜の表面に固定して計測した場合、その構造変化はタンパク質の表面密度によらず同じだった。一方、HtrIIを含む状態でSRIIを固定した場合は、表面密度の増大とともにタンパク質の構造変化が減少した。
このタンパク質の構造変化の減少は、SRIIからHtrIIへの情報伝達の結果を反映していることが既に報告されている。今回の結果は、光情報をSRIIからHtrIIに伝達するには、それらが密な状態で存在する必要があることを示唆する。
また、HtrIIのCheYリン酸化制御に重要な役割を果たすHAMPドメインを欠失した状態でも同様の結果だった。このことから、SRIIからHtrIIへの最初の構造変化の伝達には、両者の膜内での相互作用が重要であることが明らかとなった。
これまでの研究により、SRIIとHtrIIの複合体は3量体を形成して、細菌の細胞膜で密に集合して存在することが示唆されているが、今回の結果は集合体形成が情報伝達に必要であることを支持するもの。
研究グループは、今回の研究は、細菌の運動を光制御する新規の光遺伝学ツールの開発につながる成果だとしている。
