東京大学の研究グループは，光に応答するタンパク質・ロドプシンの構造を改変することで，ユニークな光反応特性を生み出すアミノ酸の組み合わせを特定することに成功した（ニュースリリース）。
ロドプシンは動物の視覚を担うタンパク質として広く知られているが，微生物にも存在し，色素分子・レチナールを結合することで光を吸収し，細胞にさまざまな応答を引き起こす光受容タンパク質として働く。
その中で，2022年には研究グループにより，サンゴに共生する褐虫藻など，多様な海洋性の単細胞藻類からベストロドプシンと呼ばれる新しいロドプシングループが発見された。ベストロドプシンは，一般的なロドプシンと比べ，吸収する光の波長が著しく赤色側にシフトしており，さらにユニークなレチナール色素の光異性化反応特性を示すことで注目されている。しかし，こうした性質をもたらすタンパク質の構造的な仕組みはこれまで明らかになっていなかった。
研究グループは，典型的な微生物ロドプシンである，Gloeobacter ロドプシン（GR）に対して，ベストロドプシンに特徴的なレチナール近傍のアミノ酸残基を導入することで，ベストロドプシン独自の光化学的性質をもたらすメカニズムを明らかにすることを試みた。
これは，特定のタンパク質の構成要素を，別タンパク質へ加えることで，対象とする分子の性質を再現し，どの構造因子がその性質に関わっているかを探る，構成的アプローチと呼ばれる研究手法。今回は，GRにさまざまなベストロドプシンのアミノ酸を導入した変異体を比較することで，吸収波長のシフトや光反応の変化が生じる条件を詳細に調べた。
その結果，GRのレチナール近傍にある3つのアミノ酸をベストロドプシンのものに変えると，GRの吸収波長が大きく赤色側にシフトし，また従来とは異なる位置の二重結合でレチナールの光異性化が起きるようになることが明らかになった。
さらにもう1つのアミノ酸を置き換えると，これがレチナール周囲の空間の大きさに影響を与え，レチナールが異性化するためのスペースが生まれることで，光反応の効率が大きく向上した。
これらはいずれも，ベストロドプシンの性質の本質を再現したものであり，ベストロドプシンのユニークな性質をもたらす構造的要因についてこれまでにない新たな実験的な知見が得られたとする。
研究グループは，この研究は，将来的には，さまざまな疾患を光で治療する方法の開発や，生体研究に役立つ遺伝子ツールの開発にも貢献することが期待されるとしている。
