京都大学，名古屋大学，東京大学は，人工的な条件下で光化学系IIの水分解-酸素発生反応の活性を向上させるアミノ酸変異を発見した（ニュースリリース）。

藻類の光合成を利用した物質生産や，光合成で固定した二酸化炭素に由来する植物バイオマスの利用，光合成を模倣してクリーンにエネルギーを生み出す人工光合成など，光合成の仕組みを活用する様々な試みが広がっている。そのために，光合成の詳細な分子機構を解明し，光合成の効率を向上させる手法の確立が求められている。

光合成の初期過程では，光エネルギーを用いて水から電子が引き抜かれ，電子を奪われた水は酸素分子へと分解される。この「水分解-酸素発生反応」は光化学系II（PSII）というタンパク質と色素の複合体が触媒する，光エネルギー変換の鍵となる反応。これは人工光合成研究においても特に重要な反応であり，反応の効率を向上させることが目指されている。

PSIIの水分解-酸素発生反応の触媒部位はマンガンクラスターであり，この近くには2つの塩素イオン（Cl-1，Cl-2）が特異的に結合している。塩素イオンが酸素発生反応に必須の因子であることは古くから知られており，2つの塩素イオンのうちCl-1については，これまでに酸素発生反応の生成物であるプロトンの排出などに重要なことが明らかにされてきた。

一方，Cl-2に関してはほとんど研究が進んでおらず，その機能や重要性が未解明のままだった。

今回研究グループは，PsbPタンパク質のLoop 4領域がPSIIの水分解-酸素発生反応の活性化に重要なことを見出した。また，PSIIの酸素発生活性を向上させるアミノ酸変異を初めて発見し，活性向上のメカニズムを解明した。

さらに，PSIIの酸素発生中心付近に結合する2つの塩素イオン（Cl-1，Cl-2）のうち，研究が進んでいるCl-1だけではなく，これまでその機能や重要性がわかっていなかったCl-2も，PSIIの水分解-酸素発生反応の効率に重要なことを示唆した。

今回の発見は，光合成の光エネルギー変換効率の制御に関する新たな知見を提供するもの。研究グループは今後，人工光合成研究の進展に貢献することも期待されるとしている。