京大ら，XFELによるタンパク質の構造決定に成功

京都大学と理化学研究所の研究グループは，X線自由電子レーザー（XFEL）施設 SACLA において，世界で初めて立体構造がわかっていないタンパク質の立体構造を，μmサイズの微結晶を決定することに成功した（プレスリリース）。

世界に 2 つしかないXFEL施設（SACLA と米国の LCLS）は SPring-8 のような放射光施設に比べ10億倍程度の X 線の輝度がある。そのため，これまで不可能であった数μmサイズのタンパク質微結晶での立体構造決定が行なわれるようになってきた。しかしながら，構造決定できるものは，すでに立体構造が明らかになっている構造を用いたものに限られていた。

そこで合同研究チームは，立体構造未知であるルシフェリン再生酵素というタンパク質の数μm サイズの微結晶をまず作成した。その後，SACLA においてデータ収集を行ない，異常分散効果を利用した重原子同型置換（SIRAS）法により立体構造を明らかにした。

SACLA は LCLS にはない特徴として高エネルギーのX線が利用できる。そこで今回のSACLAにおける測定では12.6keVという非常に高いX線エネルギーを用いると，タンパク質の立体構造決定でよく利用されている水銀の異常分散効果が観測でき，構造決定がより容易になる。

しかもSACLAではX線エネルギーが安定していることから，ごくわずかな異常分散効果を精度良く観測することできたため，立体構造決定に大きく寄与した。

また，これまで不可能と考えられていたμm サイズの微結晶から得られたわずか20,000枚のX線イメージ，すなわちデータ測定時間にして約2時間という短時間での解析が可能であることが明らかになった。このことは，今後の新規タンパク質結晶のX線結晶構造解析がSACLAにおいて，現実的なものであることを示しているという。